タンパク質：構造と機能。 タンパク質の特性

知られているように、タンパク質 - 地球上の生命の起源の基礎。 ペプチドの分子からなる、コアセルベートドロップしたオパーリン・ホールデンの理論によれば、それは生物の起源の基礎となっています。 植物、動物、微生物、真菌、ウイルス：バイオマスの任意のメンバーの内部構造の分析は、これらの物質はすべてを持っていることを示しているので、これは間違いありません。 そして、彼らは自然と巨大分子では非常に多様です。

これら四つの構造体の名前は、彼らは同義です。

• タンパク質;
• タンパク質;
• ポリペプチド;
• ペプチド。

タンパク質分子

その数は本当に計り知れないです。 この場合には、タンパク質分子の全ては、2つの主要なグループに分けることができます。

• 簡単 - だけペプチド結合によって連結されたアミノ酸配列からなります。
• 複合体 - 構造とタンパク質の構造は、追加のプロトン性（プロテーゼ）基とも呼ばれる補因子によって特徴付けられます。

この場合、複雑な分子は、独自の分類を持っています。

グラデーション、複雑なペプチド

1. 糖タンパク質は - 密接タンパク質と炭水化物の化合物に関連しています。 分子織ら補欠分子族のムコ多糖類の構造。
2. リポタンパク質 - 蛋白質と脂質の複合化合物。
3. 金属タンパク質 - 補欠分子族としては、金属イオン（鉄、マンガン、銅、及びその他）です。
4. 核タンパク質 - フィードバックタンパク質および核酸（DNA、RNA）。
5. Fosfoproteidy -タンパク質のコンホメーションおよび残基 のリン酸。
6. Chromoproteids - 金属タンパク質に非常に類似するが、補欠分子族の一部である要素は、着色錯体（ - ヘモグロビン、緑 - クロロフィルなど赤）です。

各グループは、以下の構造を議論し、タンパク質の性質が異なっています。 それらが実行すると、分子の種類によって異なります機能。

タンパク質の化学構造

ペプチドと呼ばれる特定の結合相互接続のアミノ酸残基の長い、大規模な鎖 - この観点タンパク質から。 ラジカル - サイド構造から酸が枝を出発します。 分子のこの構造は、21世紀の初めにE.フィッシャーによって発見されました。

その後、タンパク質は、タンパク質の構造と機能をより詳細に研究されています。 これは、アミノ酸がペプチド構造、20の合計を構成していることが明らかになったが、彼らはこのように様々な方法で組み合わせることができます。 したがって、ポリペプチド構造の多様性。 また、生活のプロセスとその機能蛋白質の性能に化学的な一連の変換を受けることができます。 その結果、彼らは構造を変更し、接続のかなり新しいタイプがあります。

ペプチド結合を切断する、すなわち、鎖のタンパク質構造を破壊することは、非常に厳しい条件（高温、酸またはアルカリ触媒）を選択しなければなりません。 これは、高強度に起因する 共有結合の ペプチド群において、すなわち、分子です。

実験室でのタンパク質構造の検出は、ビウレット反応を用いて行われる-ポリペプチド上の効果は、新たに沈殿した 水酸化銅 （II）を。 ペプチド基と銅イオンとの複合体は、明るい紫色を提供します。

タンパク質の構造の独自の特性を持っているそれぞれの四つの基本的な構造組織があります。

組織のレベル：一次構造

上述したように、ペプチド - 介在物を有するアミノ酸残基の配列、補酵素、又はそれら無し。 だから、自然である分子の一次構造、これを呼んで、もちろん、それは、ペプチド結合、および他には何によって接合された、真のアミノ酸です。 それは、ポリペプチドの線形構造です。 この種のタンパク質のこの特定の構成では - その中の酸の組み合わせは、タンパク質分子の機能の性能にとって重要です。 これらの機能のおかげで、ペプチドを特定するためにも、まだ発見されていないとして、プロパティと全く新しいの役割を予測することができるだけでなく。 インスリン、ペプシン、キモトリプシン、およびその他 - 天然の一次構造を有するペプチドの例。

二配座

構造と、このカテゴリ内のタンパク質の性質が多少異なります。 一次剛性の加水分解、温度または他の条件にさらされたとき、そのような構造は、性質上、最初に形成されるか、またはすることができます。

この立体構造は、3種類があります。

1. コア接続軸周りにねじれているアミノ酸残基から構成された滑らかな、規則的、立体規則性コイル。 のみ一緒に保持された 水素結合によって 酸素一つのペプチドの群と他の水素との間に生じます。 前記構造が原因ターンが均等にすべての4レベルを繰り返すことに正しいです。 そのような構造は、左手系とpravozakruchennoy両方であり得ます。 しかし、ほとんど知られているタンパク質で異性体が優勢を右旋性。 このような立体構造は、α-構造と呼ばれています。
2. 以下の型タンパク質の組成および構造は、請求十分に大きな距離で水素結合が除去の間に、実質的に分子の残りの片面側に立っ側との間に形成されていないという点で、前のものと異なります。 このため、全体の構造は、より起伏、複雑なヘビのポリペプチド鎖になります。 タンパク質であるべき一つの特徴があります。 分岐のアミノ酸の構造は、例えば、グリシンまたはアラニンのその限り短くあるべきです。 二次立体構造のこのタイプは、全体的な構造を形成する場合には一緒に固執する能力について、βシートと呼ばれています。
3. 生物学は順序付けられていないフラグメントが全く立体規則性を有していないし、外部条件の影響下で構造を変更することができ、複雑なraznorazbrosannyeを意味するように、第3のタイプのタンパク質構造に属します。

本質的に二次構造を有するタンパク質の例には、明らかにされていません。

高等教育

これは、名前「球」を有する、かなり複雑な立体構造です。 タンパク質とは何ですか？ その構造は、二次構造に基づいているが、基の原子との間の相互作用の新しいタイプを追加し、全体の分子が、そう導かれ、等の親水性基は、小球性および疎水性に向けられているという事実に折り畳まれている - アウト。

これは、水コロイド溶液におけるタンパク質分子の電荷を説明しています。 相互作用の種類はどのようなものがありますしていますか？

1. 水素結合は - 二次構造と同じ部品間変わりません。
2. 疎水性（親水性） 相互作用-水、ポリペプチド中に溶解したときに生じます。
3. イオン引力 - raznozaryazhennymiは、アミノ酸残基（ラジカル）基との間に形成されます。
4. 共有結合性相互作用は - システイン分子、またはむしろ、彼らの尾 - 特定の酸性部位の間に形成することができます。

したがって、三次構造を有するタンパク質の組成および構造は保持し、化学的相互作用の様々なタイプのために、そのコンフォメーションを安定化する、小球のポリペプチド鎖に巻き上げとして説明することができます。 そのようなペプチドの例：fosfoglitseratkenaza、tRNAを、α-ケラチン、絹フィブロインなど。

四次構造

これは、タンパク質を構成する小球の最も困難の一つです。 こうした計画のタンパク質の構造と機能は、非常に汎用性と固有のものです。

この立体構造は何ですか？ それは、互いに独立して形成されている大小のポリペプチド鎖の（時には数十）少ないです。 しかし、その後、私たちはこれらのペプチドの三次元構造のために考えられたものと同じ相互作用に起因するには、ねじれと絡み合っています。 したがって、複雑な立体配座の金属原子を含有していてもよい球、及び脂質基、および炭水化物を得ました。 このようなタンパク質の例：DNAポリメラーゼ、タバコのウイルスエンベロープタンパク質、ヘモグロビン、およびその他。

我々が議論してきたすべてのペプチド構造は、クロマトグラフィー、遠心分離、電子、光学顕微鏡を使用して、現在の可能性と高いコンピュータ技術に基づいて、実験室で識別独自のメソッドを持っています。

機能

タンパク質の構造および機能は互いに密接に相関しています。 つまり、各ペプチドは、ユニークで、特定のある役割を果たしています。 、生細胞中でいくつかの重要な取引を行うことができている人もあります。 しかし、生物の体内のタンパク質分子の基本的な機能を表現するようにまとめることができます。

1. トラフィックを提供します。 単細胞生物またはオルガネラ、または細胞の特定の種類は、移動、カット、移動することが可能です。 繊毛、鞭毛、細胞質膜：このタンパク質は、モータ装置のそれらの構造の一部を形成し、提供されます。 我々は、細胞の変位にできないことについて話した場合、タンパク質は、それらの削減（ミオシン筋肉）に寄与することができます。
2. 栄養またはバックアップ機能。 さらに、充填不足している栄養素のための卵母細胞、胚および植物種子におけるタンパク質分子の蓄積です。 ペプチドの切断の際にアミノ酸および生物の正常な発達に必要な生物学的に活性な物質を産生します。
3. エネルギー関数。 別に炭水化物から体が生成したタンパク質ができ強制します。 重要なプロセスに費やされるアデノシン三リン酸（ATP）の形で17.6 kJの有用なエネルギーを放出し、ペプチドを1gの崩壊です。
4. 信号および調節機能。 それはそうで最新のシステムに、それらから当局に、継続的なプロセスや組織へのセルからの信号の送信の注意深い監視を行うとして構成されています。 典型的な例は、厳密に血糖の数が記録されているインスリンです。
5. 受容体機能。 これは、膜の一方の側でペプチドの立体配座を変化させ、リストラの他端部を係合させることによって達成されます。 これが発生したときに、信号伝送及び情報が必要。 これらのタンパク質のほとんどは、細胞の細胞膜に埋め込まれ、通過する材料の全てを厳密に制御を行うされています。 また、環境中の化学的および物理的変化を警告します。
6. ペプチドの輸送機能。 それは、タンパク質やトランスポータータンパク質を供給して行われます。 高い部品の低濃度のサイトに望ましい分子を輸送 - 彼らの役割は明らかです。 典型的な例は、タンパク質、ヘモグロビンの器官および組織からの酸素と二酸化炭素の輸送です。 彼らはまた、細胞内膜を介して低分子量の化合物の送達を達成しています。
7. 構造関数。 タンパク質を行っているものの中で最も重要なものの一つ。 細胞およびそれらのオルガネラの構造は、ペプチドが提供されます。 彼らは、フレームの形状および構造を定義するために類似しています。 また、彼らはまた、それをサポートし、必要に応じて変更します。 そのため、ダイエット中のすべての生物必須タンパク質の成長と発展のために。 このようなペプチドは、エラスチン、チューブリン、コラーゲン、アクチン、及び他のケラチンが含まれます。
8. 触媒機能。 彼女は、酵素を実行します。 多種多様、彼らは体内のすべての化学と生化学反応を加速します。 彼らの参加がなければ、胃の中の普通のリンゴは2日間だけ消化することができるだろう、同時に曲げる可能性があります。 カタラーゼ、ペルオキシダーゼおよび他の酵素の作用下で、このプロセスは、2時間で行われます。 一般的には、この役割のおかげで、蛋白同化と異化は、つまり、プラスチックおよび実行される エネルギー代謝を。

保護的役割

タンパク質は体を保護するように設計されてからの脅威のいくつかの種類があります。

まず、化学攻撃外傷性試薬、ガス、分子、物質作用の異なるスペクトル。 ペプチドは、無害な形態に変換または単に中和、化学反応でそれらと係合することができます。

第二に、傷口からの物理的な脅威は - 時間中のフィブリノゲンタンパク質は、損傷部位にフィブリンに変換されていない場合は、血液が凝結しない、したがって、閉塞が発生します。 すると、逆に、それが可能プラスミンペプチドは、血栓を吸引し、血管の開存性を復元しなければなりません。

第三に、免疫の脅威。 構造と免疫防御を形成するタンパク質の値は、極めて重要です。 抗体、免疫グロブリン、インターフェロンは - リンパ系および免疫系のすべての重要かつ重要な要素です。 任意の異物、悪意のある分子、死細胞又は全体構造の一部は、ペプチド化合物による即時の調査に供されます。 人が感染し、シンプルなウイルスから身を守るために、毎日の薬の助けを借りずに、所有することができます理由です。

物理的性質

タンパク質の細胞の構造は非常に特異的で、機能に依存します。 しかし、ペプチドの物理的性質は類似しており、次のような特性にすることができます。

1. 重量分子 - 1000000ダルトンです。
2. 水溶液中で形成する コロイド系を。 そこ構造ができる媒体の酸性度に応じて異なる電荷を獲得します。
3. 過酷な条件（放射線、酸やアルカリ、温度、等）にさらされたとき、他のレベルのコンフォメーション、すなわち変性に移動することが可能です。 不可逆的な症例の90％においてプロセス。 復元 - しかし、逆のシフトがあります。

ペプチドの物理的特性のこの基本的な性質。