タンパク質、機能と構造の種類

地球上オパーリン・ハルデン生活の理論によればコアセルベート液滴から生まれました。 また、タンパク質分子でした。 つまり、これらの化学物質と結論付けることができる、である - 今日存在するすべての生命の基礎。 しかし、どのようなタンパク質の構造を表すのでしょうか？ 彼らは身体と人間の生活の中で遊ぶどのような役割？ どのような種類のタンパク質が存在しますか？ 理解しよう。

タンパク質：一般的な概念

観点から、 化学構造の、 問題の物質の分子は、ペプチド結合によって互いに結合したアミノ酸の配列です。

各アミノ酸は、2つの官能基を有します。

• カルボキシル基COOH;
• アミノ基-NH _2。

これは、その間及び異なる分子の連結で形成されています。 このようなペプチド結合は、フォーム-CO-NHを有します。 タンパク質分子は、このような基の数百または数千を含むことができ、それは特定の物質に依存します。 タンパク質の種類は非常に多様です。 その中でも体のために必須アミノ酸が含まれているので、食べ物を摂取しなければならないものです。 細胞膜とその細胞質に重要な機能を持っているいくつかの種があります。 触媒はまた、生物学的な性質を生み出す - また、タンパク質分子である酵素。 彼らは、広く人間の生活の中で使用され、ちょうど生物の生化学的プロセスに関与していません。

当該化合物の分子量は、数十から数百万の範囲であり得ます。 ポリペプチド鎖中のモノマー単位の数が無限に大きいため、特定の物質の種類に依存します。 卵検討する際にその純粋な形態のタンパク質は、その天然の立体配座で、見ることができ 、その生の形式を。 卵黄の内側に配置され、淡黄色透明な厚さのコロイド質量、 - それは、所望の物質です。 同じことが、この製品はまた、その自然な形でほぼ純粋なタンパク質であり、無脂肪のカッテージチーズについて語っています。

しかし、同じ空間構造を有していないすべての対象化合物。 合計で4つの団体分子があります。 タイプタンパク質構造のは、その性質によって決定され、構造の複雑さについて話しています。 我々はまた、より空間的に複雑な分子は、ヒトおよび動物における厳格な処理を受けることを知っています。

タンパク質構造の種類

合計で4つがあります。 それらのそれぞれを構成するものを検討してください。

1. プライマリ。 これは、ペプチド結合によって連結されたアミノ酸の従来の線形配列です。 空間的なひねりなし、らせん。 ポリペプチドへのインバウンドリンクの数は数千までであり得ます。 glitsilalanin、インスリン、ヒストン、エラスチン、およびその他 - 類似した構造を持つタンパク質の種類。
2. セカンダリ。 これは、螺旋状に捻られ、形成された互いに交互に向いている2つのポリペプチド鎖を含みます。 したがって、それらの間にそれらを一緒に保持する水素結合を生じます。 したがって、単一のタンパク質分子が形成されています。 このタイプのフォーム以下のタンパク質：リゾチーム、ペプシンなど。
3. 三次立体構造。 密コンパクトコイルの二次構造に集め詰まっています。 ここでは、相互作用の他のタイプの水素結合に加えて、そこにある - これは、ファンデルワールス相互作用および静電引力、親水性 - 疎水性接触です。 アルブミン、フィブロイン絹タンパク質と他の - 構造の例。
4. 第四紀。 螺旋状にねじれた複数のポリペプチド鎖であり、最も複雑な構造は、ボールに圧延し球に組み合わせ。 例えば、インスリン、フェリチン、ヘモグロビン、コラーゲンのような例としては、タンパク質のちょうどそのようなコンホメーションを示します。

我々は、ビューの化学の点から、分子構造の細部のすべてを考慮した場合、解析に時間がかかります。 結局のところ、実際には、設定が高いほど、より多くの困難とその構造を混乱させ、分子内に観察相互作用のより多くの種類。

タンパク質分子の変性

ポリペプチドの最も重要な化学的特性の1つは、特定の条件や化学物質の影響下打破する能力です。 タンパク質の変性の例については、広範囲の異なる種類。 このプロセスは何ですか？ 彼は、天然のタンパク質構造の破壊です。 元の分子は、それが破壊される特別な薬剤の作用後、三次構造を持っていたならばそれは、あります。 しかしながら、分子中のアミノ酸残基の配列は無傷のままです。 変性したタンパク質はすぐに彼らの物理的および化学的性質を失っています。

立体構造の破壊のプロセスにどのような薬を導くことができますか？ いくつかがあります。

1. 温度。 加熱により、分子の四級、三級、二次構造の漸進的な劣化。 視覚、例えば、従来の揚げ卵を観察することが可能です。 結果として得られる「タンパク質」 - 粗生成物であったアルブミンポリペプチドの一次構造。
2. 放射線。
3. 強い化学剤の作用：酸、アルカリ、塩、重金属、溶媒（例えば、アルコール、エーテル、ベンゼン、など）。

このプロセスは、時には融合分子と呼ばれています。 タンパク質の変性の種類は、エージェントにそれが起こったのアクションを依存しています。 同時に、いくつかのケースで考慮の逆のプロセスがあります。 この復元。 いないすべてのタンパク質は、その構造に戻って復元することができますが、それの多くはそれを行うことができます。 だから、オーストラリア、米国からの化学者は、試薬のいくつかの助けを借りて、遠心分離の方法とゆで鶏の卵の復元を実装しています。

このプロセスは、細胞内でポリペプチド鎖のrRNAのとリボソームの合成に生物のために重要です。

タンパク質分子の加水分解

加水分解 - 他の化学的性質の特性タンパク質の変性とパー。 これはまた、天然の立体構造の破壊ではなく、一次構造、および完全に個々のアミノ酸までです。 消化の重要な部分 - タンパク質の加水分解。 ポリペプチド、以下のタイプの加水分解。

1. 化学。 酸やアルカリの作用に基づきます。
2. 生物学的または酵素。

しかし、プロセスの本質は変わらないと行われているタンパク質の加水分解のどのような種類に依存しません。 アミノ酸の結果として全ての細胞、器官および組織によって搬送され、形成されています。 それらのさらなる変換は、新規なポリペプチドの合成の参加を必要とするものに必要な特定の生物を有しています。

業界では、タンパク質分子の加水分解プロセスは、所望のアミノ酸を取得するための時間として使用されます。

体内のタンパク質の機能

タンパク質、炭水化物、脂肪の異なるタイプの任意のセルの普通の生活に不可欠な要素です。 そして、これは生物全体を意味します。 そのため、多くの点で彼らの役割は、生物内の重要性と普遍性の高いによって説明されます。 ポリペプチド分子のいくつかの基本的な機能があります。

1. 触媒。 これは、構造のタンパク質の性質を有する酵素を実施しています。 それらについて後で言います。
2. 構造。 タンパク質の種類と体内でその機能は主に、細胞自体、その形の構造に影響を与えます。 また、ポリペプチドは、この役割では、軟体動物、鳥の羽の毛、爪、シェルを形成します。 彼らは、細胞体における一定の弁です。 軟骨はまた、タンパク質のこれらのタイプで構成されています。 例：チューブリン、ケラチン、アクチン、およびその他。
3. 規制。 この機能は、転写、翻訳、細胞周期、スプライシング、mRNAおよび他の読書などのプロセスにおけるポリペプチドの参加に現れます。 彼らはすべてのレギュレータの重要な役割を果たしています。
4. 信号。 この機能は、細胞膜上に位置するタンパク質によって行われます。 彼らは別のユニットからの異なる信号を送信し、これは一緒にポスト組織をもたらします。 例：サイトカイン、インシュリン、成長因子、およびその他。
5. 交通。 タンパク質およびそれらが実行するその機能のいくつかのタイプは、単純に不可欠です。 これは、例えば、タンパク質のヘモグロビンが起こります。 これは、血液中の細胞から細胞への酸素輸送を運びます。 それは人間にとって不可欠です。
6. 交換またはバックアップ。 そのようなポリペプチドは、卵母細胞追加の電力及びエネルギー源として、植物や動物に蓄積します。 例 - グロブリン。
7. モーター。 特に原生動物や細菌のために非常に重要な機能、。 結局のところ、彼らは鞭毛や繊毛の助けを借りてのみ移動することができます。 そして、これらの細胞小器官は、本質的にタンパク質のようなものではありません。 次のようにこのようなポリペプチドの例は、ミオシン、アクチン、キネシン、及び他。

人間の体内でタンパク質の機能や他の生き物は、非常に多数かつ重要であることは明白です。 これは接続せずに地球上の生命、我々が考えることはできないことをもう一度確認しました。

タンパク質の保護機能

化学的、物理的および生物学：ポリペプチドは、さまざまな影響から保護することができます。 ボディは外国自然と、ウイルスや細菌など脅かされるならば、例えば、免疫グロブリン（抗体）は、保護的な役割を実行し、「戦いで」彼らに来ます。

我々は物理的な効果について話す場合は、血液凝固に関与している、例えば、フィブリンおよびフィブリノゲンを再生する大きな役割があります。

食品タンパク質

次のように食事性タンパク質の種類は次のとおりです。

• フル - すべての必須アミノ酸を含むもの;
• 欠陥 - 部分的アミノ酸組成が存在しているもの。

しかし、人間の体のために重要な、それらと他の人です。 特に最初のグループ。 特に激しい開発（小児期および思春期）と思春期の期間中誰もが、それ自体がタンパク質の一定のレベルを維持しなければなりません。 すべての後、我々はすでにこれらの素晴らしい分子を実行する機能をカバーしてきた、と私たちは、ほとんどのプロセス、私たちの内には、生化学反応は、ポリペプチドの参加なしで行うことはできませんことを知っています。

あなたは、次の製品に含まれているタンパク質の日々の要件を、消費する毎日必要がある理由です。

• 卵;
• ミルク;
• カッテージチーズ。
• 肉や魚、
• 豆;
• 大豆;
• 豆;
• ピーナッツ;
• 小麦;
• オート麦;
• レンズ豆とその他。

あなたは毎日体重1kg当たり0.6グラムのポリペプチドを消費した場合、人は、これらの化合物の不足になることはありません。 長い時間は、身体が必要なタンパク質を受信しない場合、疾患は、名前のアミノ酸飢餓を生じます。 これは、他の多くの病気深刻な代謝障害に、結果としてつながります。

細胞内のタンパク質

内部では、すべての生きとし生けるものの最小構造単位 - 細胞は - もタンパク質です。 そして、彼らはそれがほとんど上記のすべてが機能するために行います。 主微小管、マイクロフィラメントからなる細胞の細胞骨格を形成します。 それは同様に内部小器官との間の輸送のためのように、形状を維持するのに役立ちます。 タンパク質分子、チャネルまたはレールの両方のために、種々のイオン、化合物を移動させます。

タンパク質の重要な役割は、膜に埋め込まれ、その表面上に位置しています。 ここで彼らは、そして受容体およびシグナル伝達機能が行われ、膜自体の構築に参加しています。 ガードをスタンド、ひいては保護の役割を果たしています。 細胞内のタンパク質のどのような種類がこのグループに帰することができますか？ 多くの例がありますが、我々はいくつかを与えます。

1. アクチンとミオシン。
2. エラスチン。
3. ケラチン。
4. コラーゲン。
5. チューブリン。
6. ヘモグロビン。
7. インスリン。
8. トランスコバ。
9. トランスフェリン。
10. アルブミン。

すべてでは、異なる数百人がある タンパク質の種類、 常に各セル内を移動しています。

体内のタンパク質の種類

彼らは、当然のことながら、膨大な種類があります。 我々は何とかグループに既存のすべてのタンパク質を分割しようとすると、それは、このような分類を好転させることができます。

1. 球状タンパク質。 これは、三次構造、すなわち高密度に充填された小球で表されるものです。 このような構造の例としては、免疫グロブリン、酵素のほとんどは、多くのホルモンを。
2. 繊維状タンパク質。 厳密には正しく空間対称性を有するフィラメントを命じ表します。 タンパク質のこのグループは、一次および二次構造を含みます。 例えば、ケラチン、コラーゲン、トロポミオシン、フィブリノゲン。

一般的に、あなたは、体内に存在するタンパク質の分類のための基礎として、属性のセットを取ることができます。 シングルはまだ存在しません。

酵素

生物学的触媒 のすべての発生の生化学的プロセスをスピードアップし、タンパク質の性質上、の。 通常の為替 物質は、単に これらの化合物を含まないことはできません。 合成と分解のすべてのプロセスが、分子の集合とそれらの複製、転写および翻訳、および他の酵素の特定の形態の影響下で行われます。 これらの分子の例としては、

• 酸化還元酵素;
• トランスフェラーゼ;
• カタラーゼ;
• 加水分解酵素;
• イソメラーゼ;
• リアーゼなど。

今日では、酵素は、日常生活で使用されています。 例えば、洗濯粉末の製造にしばしばいわゆる酵素を使用している - 生物学的触媒があること。 彼らは、特定の温度条件下での洗濯の品質を向上させます。 汚れ粒子に結合し、組織の表面からそれらを削除することは容易です。

しかし、タンパク質酵素の性質のためには、アルカリ性や酸性の薬品にすぎお湯または近接を容認することはできません。 実際、この場合には、変性プロセスが発生します。