タンパク質分子またはタンパク質構造の構造組織のレベル

タンパク質分子の構造は、200年以上にわたって研究されています。 彼女は多くのタンパク質のために知られています。 それらのいくつかが合成されている（例えば、インスリン、RNアーゼ）。 アミノ酸からのタンパク質分子の基本的な構造的および機能的単位。 さらに、カルボキシル基とアミノ基とタンパク質は、それらの特性を決定する他の官能基を含みます。 そのような基は横分岐タンパク質分子に置か含ま：アスパラギン酸またはグルタミン酸、リジンまたはヒドロキシリジン、アルギニンのグアニジン基のアミノ基のカルボキシ基、ヒスチジンのイミダゾール基、セリンおよびトレオニンのヒドロキシル基、チロシンのフェノール基、システインのスルフヒドリル基、シスチンのジスルフィド基、メチオニンのチオエーテル基、フェニルアラニンbenzelnoeコア、他のアミノ酸の脂肪族鎖。

タンパク質分子の構造組織の4つのレベルがあります。

タンパク質の一次構造。 タンパク質分子中のアミノ酸は、このように一次構造を形成する、ペプチド結合によって一緒に接合されています。 これは、定性的なアミノ酸の組成、それらの数と化合物との間の配列に依存します。 タンパク質の一次構造は、ほとんどの場合、サンガーによって決まります。 試験タンパク質は、それによって形成溶液ditroftorbenzola（DNP）で処理して ジニトロフェニルタンパク質（タンパク質-DNP）を。 残留タンパク質分子とDNP-アミノ酸を形成し、続いDNP-加水分解タンパク質。 DNPアミノ酸をこの混合物と、測定可能な加水分解から回収されます。 加水分解の生成物は、酸やジニトロベンゼンアミノいます。 タンパク質分子の残りの部分であれば全体の分子がアミノ酸に分解しないようにDNPの新しい部分と反応します。 アミノ酸の定量的研究に基づいて、個々の回路タンパク質の一次構造を構成しています。 タンパク質のインスリン、ミオグロビン、ヘモグロビン、グルカゴンおよび他の多く）の既知の一次構造。

エドマンタンパク質の方法でフェニルイソチオシアネートで処理されます。 トリプシン、ペプシン、キモトリプシン、ペプチダーゼなど - 時々、タンパク質分解酵素を使用して

タンパク質の二次構造。 アメリカの科学者は、X線分析を用いて、タンパク質のポリペプチド鎖は、多くの場合、αヘリックス、時にはベータ構造の形態で存在することがわかりました。

αヘリックスはと比較される 螺旋階段、 アミノ酸残基の程度の機能を実行します。 分子中に 繊維状タンパク質 （絹フィブロイン）ポリペプチド鎖は、ほぼ完全に引き伸ばされ（ベータ構造）と水素結合によって安定化された球の形で配置されています。

αヘリックスを有する合成ポリペプチド（dederon、ナイロン）で自発的に形成することができる の分子量 はい。10から20千。 分子タンパク質の特定の部分に（インスリン、ヘモグロビン、RNアーゼ）は、ペプチド鎖のアルファ螺旋構造を破壊し、他のタイプの螺旋構造を形成しています。

タンパク質の立体構造。 タンパク質分子のポリペプチド鎖の螺旋部分は、タンパク質分子の量の三級（三次元）構造、形態および形状を決定する異なる関係にあります。 自動との三次構造が原因溶媒分子のアミノ酸残基との相互作用によって起こると考えられています。 したがって、疎水性タンパク質分子に「描かれた」基、彼らのドライゾーンを形成し、親水性基は、エネルギー的に有利な確認分子の形成をもたらす溶媒に向かって配向されています。 このプロセスは、分子内結合の形成を伴っています。 RNA分解酵素、ヘモグロビン、ニワトリの卵のリゾチームのために転写されたタンパク質分子の三次構造。

タンパク質の四次構造。 タンパク質分子の構造のこのタイプは、単一の分子に組み込まれ、いくつかのサブユニットの会合の結果として生じます。 各サブユニットは、一次、二次および三次構造を有しています。