酵素の活性中心：構造、性質。 酵素の活性中心を発見したのは誰ですか？ 酵素の活性中心と呼ばれるものは何ですか？

私たちはすべて酵素について聞いたことがありますが、これらの物質がどのように正確に配列されているのか、そしてそれらがなぜ必要なのかを皆が知っていることはまずありません。 この記事は、一般に酵素 （酵素）の構造と機能 、特にその活性中心を理解するのに役立ちます。

研究の歴史

1833年、フランスの化学者Anselm Payenが酵素アミラーゼの性質を発見し、記述しました。

数年後、ルイスパスツールは酵母の摂取で砂糖をアルコールに変換することを研究し、このプロセスは酵母を構成する化学物質によるものであることを示唆しました。

XIX世紀の終わりに、生理学者WillieKühneは最初に「酵素」という用語を導入しました。

1897年のドイツのEduard Buchnerは、スクロースのエチルアルコールへの変換反応を触媒する酵素複合体であるザイマーゼ（zymase）を選んで記述しました。 本質的に、ザイマーは酵母において大量に見出される。

酵素の活性中心をいつ、誰が発見したかは正確には分かっていない。 この発見は、ノーベル賞受賞者の化学者Eduard Buchner、アメリカの生物学者、James Sumnerおよび酵素触媒作用の研究に携わった他の有名な科学者に起因する。

酵素に関する一般情報

酵素は、化学反応の触媒として生きている生物において機能するタンパク質性質の物質であることを想起してください。 酵素には、これに直接関与しない領域があり、反応過程が酵素の活性中心を提供する。

我々は酵素のいくつかの特性を与える：

1）効率。 化学反応を10 ⁶回加速するには少量の触媒で十分である。

2）特異性。 1つの酵素は、細胞内のあらゆる反応の普遍的な触媒ではない。 酵素については、作用の特異性が発現される：各酵素は、類似の基質（初期試薬）との1つまたはいくつかの反応のみを触媒するが、異なる化学的性質の試薬については、同じ酵素は無用であり得る。 適切な基質との相互作用および反応のさらなる促進は、酵素の活性中心を提供する。

3）可変的な活性。 細胞内の酵素の活性は、常に低から高に変化している。

4）細胞内のいくつかの酵素の濃度は一定ではなく、外部条件によって変化する可能性がある。 このような酵素は、生物学において誘導性と呼ばれる。

酵素の分類

その構造によって、酵素を単純なものと複雑なものに分けることが一般的である。 単純はアミノ酸残基のみからなり、複雑な化合物は非タンパク質基を有する。 複合体は補酵素と呼ばれています。

触媒された反応のタイプによって、酵素は、

1）酸化還元酵素（酸化還元反応を触媒する）。

2）トランスフェラーゼ（別々の原子団を運ぶ）。

3）リアーゼ（切断化学結合）。

4）リパーゼ（ATPのエネルギーによる反応の結合を形成する）。

5）イソメラーゼ（異性体の相互変換の反応に関与する）。

6）加水分解酵素（加水分解結合開裂による化学反応を触媒する）。

酵素の構造

酵素は複雑な三次元構造であり、主にアミノ酸残基からなる。 アミノ酸残基に付随する非タンパク質性の成分である補欠分子族も存在する。

酵素は、基本的に球状タンパク質であり、複合複合体に結合することができる。 タンパク質の性質の他の物質と同様に、酵素は、温度が上昇するかまたは特定の化学試薬の影響下で変性される。 変性の間、酵素の三次構造が変化し、それに応じて酵素の活性中心の性質が変化する。 その結果、酵素の活性は急激に低下する。

触媒された基質は通常、酵素自体よりもはるかに小さい。 最も単純な酵素は60個のアミノ酸残基からなり、その活性中心は2つだけである。

酵素があり、その触媒部位はアミノ酸ではなく、有機または（よりしばしば）無機起源の補欠分子族 - 補因子である。

アクティブなセンターのコンセプト

酵素のわずかな部分だけが化学反応に直接関与します。 酵素のこの部分は活性中心と呼ばれる。 酵素の活性中心は、脂質、いくつかのアミノ酸残基、または基質に結合して反応を触媒する補欠分子族である。 活性部位のアミノ酸残基は、極性、非極性、荷電、芳香族、非荷電の任意のアミノ酸に属することができる。

酵素の活性中心（脂質、アミノ酸または試薬と相互作用することができる他の物質）は、酵素の最も重要な部分であり、それがなければ、これらの物質は役に立たない。

典型的には、酵素分子は、1つ以上の類似の試薬に結合するただ1つの活性部位を有する。 活性中心のアミノ酸残基は、水素、疎水性または共有結合を形成し、酵素 - 基質複合体を形成する。

アクティブセンターの構造

単純で複雑な酵素の活性中心は、ポケットまたはスリットである。 酵素の活性中心のこの構造は、酵素の三次構造の変化が活性部位を変化させることができるので、静電的かつ幾何学的に基質に対応していなければならない。

結合および触媒中心は、酵素の活性中心の部位である。 明らかに、バインディングセンターは基質と適合性を確認し、それと通信し、触媒センターは反応に直接関与します。

活性中心の基材への結合

酵素の活性中心が特定の試薬にどのように結合するかを説明するために、いくつかの理論が提案されている。 これらの中で最も普及しているのはフィッシャーの理論であり、「ロックと鍵」の理論でもあります。 フィッシャーは、理化学的性質に関して各基質に理想的に適合する酵素が存在することを示唆した。 酵素 - 基質複合体の形成後、改変は起こらない。

もう1人のアメリカの科学者、Daniel Koschlandは、酵素の活性中心が特定の基質に達するまでその立体配座を変化させることができるという仮定を用いてフィッシャーの理論を補完した。

酵素反応の動力学

酵素反応の過程の特徴は、別個の生化学的分枝 - 酵素反応速度論によって研究される。 この科学は、培地の物理的および化学的パラメータの変化に応じて、酵素および基質の様々な濃度での反応過程の特徴、細胞内部の温度に対する反応速度の依存性、および酵素の活性中心の特性を研究する。

酵素速度論は、反応速度、活性化エネルギー、活性化障壁、分子活性、比活性などの概念で動作する。これらの概念のいくつかを検討する。

生物学的反応が起こるためには、試薬はいくらかのエネルギーを移す必要がある。 このエネルギーを活性化エネルギーといいます。

試薬に酵素を添加することにより 、活性化エネルギーを 低下させることができる 。 いくつかの物質は、活性化エネルギーが高すぎるので、酵素の関与なしに反応する。 反応の平衡は、酵素の添加によって変化しない。

反応速度は、単位時間当たりに現れるか消失する反応生成物の量である。

基質の濃度に対する反応速度の依存性は、無次元の物理量、ミカエリス定数によって特徴付けられる。

分子活性 - 単位時間当たり酵素の1分子によって変換された基質の分子の数。